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重要酶的特征及其机制

时间:2019-05-15    点击量:

确定代谢途径中反应速率和方向的酶被称为关键酶,并且通常催化一系列反应中的第一个和最独特的反应。
以下是按所有人网络百分比总结的重要酶的特征,?我想拯救大家!
酶的主要特征
它催化较慢的反应速率,这就是它也被称为限速酶的原因。
活动决定了总代谢率。
它通常催化单向或非平衡反应,其活性决定新陈代谢的方向。
它通常在代谢途径的开始或分支处发现。
除基质调节外,其活性还受各种代谢物或效应物的调节。
酶机制
酶(E)和底物(S)形成酶 - 底物复合物(ES)。
酶活性中心与底物的活性结合形成ES复合物是酶促作用的第一步。
靶结合能来自在与底物相互作用的酶的活性中心处的官能团形成的各种非共价键,例如离子键,氢键,疏水键和范德华力。
它们组合时产生的能量称为结合能。
不难理解每种酶对其自身的底物结合具有选择性。
当酶与底物互补并形成ES复合物时,其不会在过渡态下进一步促进底物,因此不会发生酶的催化作用。
这是在酶和底物形成ES复合后,有必要以形成互补共轭暂时状态,以形成由酶和底物分子之间的非共价结合的酶和底物。完成酶的催化作用。
实际上,如上所述,在产生更多非共价键的过程中,衬底分子从原始基态转变为过渡态。
也就是说,底物分子充当活化分子,并为基质分子的化学反应,瞬时瞬时电荷的产生和其他转化所必需的基团组合提供条件。
因此,与反应过程中的中间产物不同,过渡态不是稳定的化学物质。
关于分子的过渡态,转化为产物(P)或转化为底物(S)的可能性是相同的。
当该酶与底物形成ES复合物并且还形成过渡态时,该过程释放出更多的结合能。已知这部分结合能可以补偿一些活性分子活化所需的活化能,从而降低原始活性分子的活化能。加速活化分子,从而加速化学反应。
1
接近度和方向的影响
2
多元素催化剂
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表面效果
应该注意的是,酶的催化反应通常是几种催化机理的组合,这是酶促进反应的高效率的重要原因。
酶的催化机理
酶的催化机理与一般化学催化剂基本相同。它还与试剂(酶底物)结合形成复合物,通过降低反应能量可以提高化学反应速率。在一定温度下,每个反应活性分子中所含的能量变化很大,但平均值很低,这是反应的初始状态。
S(底物)P(产物)该反应被激活,使得S分子的相当一部分是活化分子(过渡态),并且随着分子被激活而变得更快你可以做到。反应
在特定温度下,化学反应的活化能是形成1摩尔物质活化分子的所有分子所需的能量(kcal)。
酶(E)的功能是暂时与S结合形成新的化合物ES,ES的活化状态(过渡态)取决于活性活化分子的活化而没有化学反应它远低于国家。催化剂ES再次反应,同时释放E以产生P.
E可以与其他分子S组合并重复该循环。
由于整个反应所需的活化能降低,每单位时间内更多的分子反应并且反应速率加快。
如果催化剂不存在时,过氧化氢的水和氧气的分解能量(2 H 2 O 22 H 2 O + O 2)要求每18kcal活化能1个摩尔(1千卡= 4)。
当反应由过氧化氢酶(187焦耳)催化时,每摩尔仅需要2kcal活化能,反应速率增加约10-11倍。
该酶是非常有效的生物催化剂,其效率是普通催化剂的107至1013倍。
酶可以加速化学反应,但酶不能改变化学反应的平衡点。换句话说,酶以相同的速率促进正向反应并促进逆反应。时间是是减少需要达到平衡,平衡常数是恒定的,需要几个小时不酶以达到平衡点,如果存在的酶可以需要几秒钟以达到平衡。
酶和普通催化剂都通过降低反应的活化能来加速化学反应的速率。
酶的催化特异性在其对底物的选择性和催化反应的特异性方面都有所体现。
除了个体自发反应外,体内的大多数化学反应都是由特定的酶催化的。酶可以从数千种试剂中找到它们自己的底物。这是酶的特异性。
根据酶催化的特异性程度,它分为三类:绝对特异性,相对特异性和立体特异性。
催化仅一种底物反应的酶是绝对特异的。例如,脲酶只能水解尿素以将其分解成二氧化碳和氨。与酯酶一样,特异性可以催化甘油三酯的水解并且可以水解其他酯键。具有立体特异性的酶对底物分子的构型有严格的要求。例如,L-乳酸脱氢酶仅催化L-乳酸的脱氢,它不影响D-乳酸。
一些酶的催化活性可受许多因素的影响,例如变构剂调节变构酶,调节几种酶的共价修饰,调节激素和神经液的酶活性。通过抑制剂调节细胞内酶的含量(通过改变酶促合成和降解的速率)。
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